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1概念

以蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)規(guī)律及其生物功能的關(guān)系作為基礎(chǔ)，通過化學(xué)、物理和分子生物學(xué)的手段進(jìn)行基因修飾或基因合成，對現(xiàn)有蛋白質(zhì)進(jìn)行改造，或制造一種新的蛋白質(zhì)，以滿足人類對生產(chǎn)和生活的需求。

2詳解

蛋白質(zhì)是一切生命活動存在的物質(zhì)基礎(chǔ)和形式，同時也是診斷疾病、治療疾病的物質(zhì)基礎(chǔ)或藥物。人類蛋白數(shù)量不僅遠(yuǎn)超過基因數(shù)量，而且由于蛋白質(zhì)的可變性和多樣性導(dǎo)致了蛋白質(zhì)研究技術(shù)遠(yuǎn)比核酸技術(shù)要復(fù)雜和困難的多。因此人類蛋白質(zhì)構(gòu)成了后基因組時代重要的研究內(nèi)容，具有無限廣闊的研究前景。

蛋白質(zhì)是生命的體現(xiàn)者，離開了蛋白質(zhì)，生命將不復(fù)存在?？墒?，生物體內(nèi)存在的天然蛋白質(zhì)，有的往往不盡人意，需要進(jìn)行改造。由于蛋白質(zhì)是由許多氨基酸按一定順序連接而成的，每一種蛋白質(zhì)有自己*的氨基酸順序，所以改變其中關(guān)鍵的氨基酸就能改變蛋白質(zhì)的性質(zhì)。而氨基酸是由三聯(lián)體密碼決定的，只要改變構(gòu)成遺傳密碼的一個或兩個堿基就能達(dá)到改造蛋白質(zhì)的目的。蛋白質(zhì)工程的一個重要途徑就是根據(jù)人們的需要，對負(fù)責(zé)編碼某種蛋白質(zhì)的基因重新進(jìn)行設(shè)計，使合成的蛋白質(zhì)變得更符合人類的需要。這種通過造成一個或幾個堿基定點突變，以達(dá)到修飾蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)目的的技術(shù)，稱為基因定點突變技術(shù)。

蛋白質(zhì)工程是在基因重組技術(shù)、生物化學(xué)、分子生物學(xué)、分子遺傳學(xué)等學(xué)科的基礎(chǔ)之上，融合了蛋白質(zhì)晶體學(xué)、蛋白質(zhì)動力學(xué)、蛋白質(zhì)化學(xué)和計算機(jī)輔助設(shè)計等多學(xué)科而發(fā)展起來的新興研究領(lǐng)域。其內(nèi)容主要有兩個方面：根據(jù)需要合成具有特定氨基酸序列和空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)；確定蛋白質(zhì)化學(xué)組成、空間結(jié)構(gòu)與生物功能之間的關(guān)系。在此基礎(chǔ)之上，實現(xiàn)從氨基酸序列預(yù)測蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)和生物功能，設(shè)計合成具有特定生物功能的全新的蛋白質(zhì)，這也是蛋白質(zhì)工程根本的目標(biāo)之一。

蛋白質(zhì)工程尚未有統(tǒng)一的定義。一般認(rèn)為蛋白質(zhì)工程就是通過基因重組技術(shù)改變或設(shè)計合成具有特定生物功能的蛋白質(zhì)。實際上蛋白質(zhì)工程包括蛋白質(zhì)的分離純化，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的分析、設(shè)計和預(yù)測，通過基因重組或其它手段改造或創(chuàng)造蛋白質(zhì)。從廣義上來說，蛋白質(zhì)工程是通過物理、化學(xué)、生物和基因重組等技術(shù)改造蛋白質(zhì)或設(shè)計合成具有特定功能的新蛋白質(zhì)。 利用基因工程的手段，在目標(biāo)蛋白的氨基酸序列上引入突變，從而改變目標(biāo)蛋白的空間結(jié)構(gòu)，終達(dá)到改善其功能的目的。傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)工程手段大多通過引入隨機(jī)突變來改造目標(biāo)蛋白，隨著計算機(jī)技術(shù)和生物信息學(xué)技術(shù)的飛速發(fā)展，計算機(jī)模擬被越來越多的應(yīng)用到蛋白質(zhì)工程中，從而衍生出半合理化設(shè)計，合理化設(shè)計等多種新的蛋白質(zhì)工程的手段。例如國內(nèi)的尚科生物醫(yī)藥上海有限公司通過對蛋白質(zhì)DNA改組，定向進(jìn)化對酶進(jìn)行合理化設(shè)計，從而提高酶的活性。[2] 

3研究內(nèi)容

1. 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析

——基礎(chǔ)

2. 結(jié)構(gòu)、功能的設(shè)計和預(yù)測

——基礎(chǔ)的應(yīng)用與驗證

3. 創(chuàng)造和/或改造蛋白質(zhì)——新蛋白質(zhì)

——終目標(biāo)

4基本途徑

從預(yù)期的蛋白質(zhì)功能出發(fā)→設(shè)計預(yù)期的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)→推測應(yīng)有的氨基酸序列→找到相對應(yīng)的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相對應(yīng)的脫氧核糖核苷酸序列（DNA）[3]  。

蛋白質(zhì)工程是指以蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)規(guī)律及其與生物功能的關(guān)系作為基礎(chǔ)，通過基因修飾或基因合成，對現(xiàn)有蛋白質(zhì)進(jìn)行改造，或制造一種新的蛋白質(zhì)，以滿足人類的生產(chǎn)和生活的需求。也就是說，蛋白質(zhì)工程是在基因工程的基礎(chǔ)上，延伸出來的第二代基因工程，是包含多學(xué)科的綜合科技工程領(lǐng)域。

結(jié)構(gòu)分析

蛋白質(zhì)工程的核心內(nèi)容之一就是收集大量的蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的信息，以便建立結(jié)構(gòu)與功能之間關(guān)系的數(shù)據(jù)庫，為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間關(guān)系的理論研究奠定基礎(chǔ)。三維空間結(jié)構(gòu)的測定是驗證蛋白質(zhì)設(shè)計的假設(shè)即證明是新結(jié)構(gòu)改變了原有生物功能的必需手段。晶體學(xué)的技術(shù)在確定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)方面有了很大發(fā)展，但是明顯的不足是需要分離出足夠量的純蛋白質(zhì)（幾毫克～幾十毫克），制備出單晶體，然后再進(jìn)行繁雜的數(shù)據(jù)收集、計算和分析。

另外，蛋白質(zhì)的晶體狀態(tài)與自然狀態(tài)也不盡相同，在分析的時候要考慮到這個問題。核磁共振技術(shù)可以分析液態(tài)下的肽鏈結(jié)構(gòu)，這種方法繞過了結(jié)晶、X－射線衍射成像分析等難點，直接分析自然狀態(tài)下的蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)?，F(xiàn)代核磁共振技術(shù)已經(jīng)從一維發(fā)展到三維，在計算機(jī)的輔助下，可以有效地分析并直接模擬出蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)與輔基和底物結(jié)合的情況以及酶催化的動態(tài)機(jī)理。從某種意義上講，核磁共振可以更有效地分析蛋白質(zhì)的突變。國外有許多研究機(jī)構(gòu)正在致力于研究蛋白質(zhì)與核酸、酶抑制劑與蛋白質(zhì)的結(jié)合情況，以開發(fā)具有高度專一性的藥用蛋白質(zhì)。

結(jié)構(gòu)、功能的設(shè)計和預(yù)測

根據(jù)對天然蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能分析建立起來的數(shù)據(jù)庫里的數(shù)據(jù)，可以預(yù)測一定氨基酸序列肽鏈空間結(jié)構(gòu)和生物功能；反之也可以根據(jù)特定的生物功能，設(shè)計蛋白質(zhì)的氨基酸序列和空間結(jié)構(gòu)。通過基因重組等實驗可以直接考察分析結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系；也可以通過分子動力學(xué)、分子熱力學(xué)等，根據(jù)能量低、同一位置不能同時存在兩個原子等基本原則分析計算蛋白質(zhì)分子的立體結(jié)構(gòu)和生物功能。雖然這方面的工作尚在起步階段，但可預(yù)見將來能建立一套完整的理論來解釋結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系，用以設(shè)計、預(yù)測蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能。

創(chuàng)造改造

蛋白質(zhì)的改造，從簡單的物理、化學(xué)法到復(fù)雜的基因重組等等有多種方法。物理、化學(xué)法：對蛋白質(zhì)進(jìn)行變性、復(fù)性處理，修飾蛋白質(zhì)側(cè)鏈官能團(tuán)，分割肽鏈，改變表面電荷分布促進(jìn)蛋白質(zhì)形成一定的立體構(gòu)像等等；生物化學(xué)法：使用蛋白酶選擇性地分割蛋白質(zhì)，利用轉(zhuǎn)糖苷酶、酯酶、酰酶等去除或連接不同化學(xué)基團(tuán)，利用轉(zhuǎn)酰胺酶使蛋白質(zhì)發(fā)生膠連等等。以上方法只能對相同或相似的基團(tuán)或化學(xué)鍵發(fā)生作用，缺乏特異性，不能針對特定的部位起作用。采用基因重組技術(shù)或人工合成DNA，不但可以改造蛋白質(zhì)而且可以實現(xiàn)從頭合成全新的蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)是由不同氨基酸按一定順序通過肽鍵連接而成的肽構(gòu)成的。氨基酸序列就是蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，它決定著蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)和生物功能。而氨基酸序列是由合成蛋白質(zhì)的基因的DNA序列決定的，改變DNA序列就可以改變蛋白質(zhì)的氨基酸序列，實現(xiàn)蛋白質(zhì)的可調(diào)控生物合成。在確定基因序列或氨基酸序列與蛋白質(zhì)功能之間關(guān)系之前，宜采用隨機(jī)誘變，造成堿基對的缺失、插入或替代，這樣就可以將研究目標(biāo)限定在一定的區(qū)域內(nèi)，從而大大減少基因分析的長度。一旦目標(biāo)DNA明確以后，就可以運(yùn)用定位突變等技術(shù)來進(jìn)行研究。

定位突變蛋白質(zhì)中的氨基酸是由基因中的三聯(lián)密碼決定的，只要改變其中的一個或兩個就可以改變氨基酸。通常是改變某個位置的氨基酸，研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)、穩(wěn)定性或催化特性。噬菌體M13的生活周期有二個階段，在噬菌體粒子中其基因組為單鏈，侵入宿主細(xì)胞以后，通過復(fù)制以雙鏈形式存在。將待研究的基因插入載體M13，制得單鏈模板，人工合成一段寡核苷酸（其中含一個或幾個非配對堿基）作為引物，合成相應(yīng)的互補(bǔ)鏈，用T4連接酶連接成閉環(huán)雙鏈分子。經(jīng)轉(zhuǎn)染大腸桿菌，雙鏈分子在胞內(nèi)分別復(fù)制，因此就得到兩種類型的噬菌斑，含錯配堿基的就為突變型。再轉(zhuǎn)入合適的表達(dá)系統(tǒng)合成突變型蛋白質(zhì)。

盒式突變1985年Wells提出的一種基因修飾技術(shù)——盒式突變，一次可以在一個位點上產(chǎn)生20種不同氨基酸的突變體，可以對蛋白質(zhì)分子中重要氨基酸進(jìn)行“飽和性”分析。利用定位突變在擬改造的氨基酸密碼兩側(cè)造成兩個原載體和基因上沒有的內(nèi)切酶切點，用該內(nèi)切酶消化基因，再用合成的發(fā)生不同變化的雙鏈DNA片段替代被消化的部分。這樣一次處理就可以得到多種突變型基因。

PCR技術(shù)DNA聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)是應(yīng)用廣泛的基因擴(kuò)增技術(shù)。以研究基因為模板，用人工合成的寡核苷酸（含有一個或幾個非互補(bǔ)的堿基）為引物，直接進(jìn)行基因擴(kuò)增反應(yīng)，就會產(chǎn)生突變型基因。分離出突變型基因后，在合適的表達(dá)系統(tǒng)中合成突變型蛋白質(zhì)。這種方法直接、快速和。

高突變率技術(shù)從大量的野生型背景中篩選出突變型是一項耗時、費(fèi)力的工作。有兩種新的突變方法具有較高的突變率：①硫代負(fù)鏈法：核苷酸間磷酸基的氧被硫替代后修飾物（α－（S）－dCTP）對某些內(nèi)切酶有耐性，在有引物和（α－（S）－dCTP）存在下合成負(fù)鏈，然后用內(nèi)切酶處理，結(jié)果僅在正鏈上產(chǎn)生“缺口”，用核苷酸外切酶III從3`→5`擴(kuò)大缺口并超過負(fù)鏈上錯配的核苷酸，在聚合酶作用下修復(fù)正鏈，就可以得到二條鏈均為突變型的基因；②UMP正鏈法：大腸桿菌突變株RZ1032中缺少脲嘧啶糖苷酶和UTP酶，M13在這種宿主中可以用脲嘧啶（U）替代胸腺嘧啶（T）摻入模板而不被修飾。用這種含U的模板產(chǎn)生的突變雙鏈轉(zhuǎn)化正常大腸桿菌，結(jié)果含U的正鏈被寄主降解，而突變型負(fù)鏈保留并復(fù)制。

蛋白質(zhì)融合將編碼一種蛋白質(zhì)的部分基因移植到另一種蛋白質(zhì)基因上或?qū)⒉煌鞍踪|(zhì)基因的片段組合在一起，經(jīng)基因克隆和表達(dá)，產(chǎn)生出新的融合蛋白質(zhì)。這種方法可以將不同蛋白質(zhì)的特性集中在一種蛋白質(zhì)上，顯著地改變蛋白質(zhì)的特性?，F(xiàn)在研究的較多的所謂“嵌合抗體”和“人緣化抗體”等，就是采用的這種方法。

5實際應(yīng)用

提高穩(wěn)定性

提高蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性包括以下幾個方面：（1）延長酶的半壽期；（2）提高酶的熱穩(wěn)定性；（3）延長藥用蛋白的保存期；（4）抵御由于重要氨基酸氧化引起的活性喪失[3]  。

葡萄糖異構(gòu)酶（GI）在工業(yè)上應(yīng)用廣泛，為提高其熱穩(wěn)定性，朱國萍等人在確定第138位甘氨酸（Gly138）為目標(biāo)氨基酸后，用雙引物法對GI基因進(jìn)行體外定點誘變，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突變體的重組質(zhì)粒在大腸桿菌中表達(dá)，結(jié)果突變型GI比野生型的熱半衰期長一倍；適反應(yīng)溫度提高10～12℃；酶比活相同。據(jù)分析，Pro替代Gly138后，可能由于引入了一個吡咯環(huán)，該側(cè)鏈剛好能夠填充于Gly138附近的空洞，使蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)更具剛性，從而提高了酶的熱穩(wěn)定性。

融合蛋白質(zhì)

腦啡肽（Enk）N端5肽線形結(jié)構(gòu)是與δ型受體結(jié)合的基本功能區(qū)域，干擾素（IFN）是一種廣譜抗病毒抗腫瘤的細(xì)胞因子。黎孟楓等人化學(xué)合成了EnkN端5肽編碼區(qū)，通過一連接3肽編碼區(qū)與人α1型IFN基因連接，在大腸桿菌中表達(dá)了這一融合蛋白。以體外人結(jié)腸腺癌細(xì)胞和多形膠質(zhì)瘤細(xì)胞為模型，采用3H－胸腺嘧啶核苷摻入法證明該融合蛋白抑制腫瘤細(xì)胞生長的活性顯著高于單純的IFN，通過Naloxone競爭阻斷實驗證明，抑制活性的增高確由Enk導(dǎo)向區(qū)介導(dǎo)。

活性改變

通常飯后30～60min，人血液中胰島素的含量達(dá)到高峰，120～180min內(nèi)恢復(fù)到基礎(chǔ)水平。而目前臨床上使用的胰島素制劑注射后120min后才出現(xiàn)高峰且持續(xù)180～240min，與人生理狀況不符。實驗表明，胰島素在高濃度（大于10－5mol/L）時以二聚體形式存在，低濃度時（小于10－9mol/L）時主要以單體形式存在。設(shè)計*胰島素原則就是避免胰島素形成聚合體。類胰島素生長因子－I（IGF－I）的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)與胰島素具有高度的同源性和三維結(jié)構(gòu)的相似性，但I(xiàn)GF－I不形成二聚體。IGF－I的B結(jié)構(gòu)域（與胰島素B鏈相對應(yīng)）中B28－B29氨基酸序列與胰島素B鏈的B28－B29相比，發(fā)生顛倒。因此，將胰島素B鏈改為B28Lys－B29Pro，獲得單體*胰島素。該*胰島素已通過臨床實驗。

治癌酶改造

癌癥的基因治療分二個方面：藥物作用于癌細(xì)胞，特異性地抑制或殺死癌細(xì)胞；藥物保護(hù)正常細(xì)胞免受化學(xué)藥物的侵害，可以提高化學(xué)治療的劑量。皰癥病毒（HSV）胸腺嘧啶激酶（TK）可以催化胸腺嘧啶和其他結(jié)構(gòu)類似物如GANCICLOVIR和ACYCLOVIR無環(huán)鳥苷磷酸化。GANCICLOVIR和ACYCLOVIR缺少3`端羥基，就可以終止DNA的合成，從而殺死癌細(xì)胞。HSV－TK催化GANCICLOVIR和ACYCLOVIR的能力可以通過基因突變來提高。從大量的隨機(jī)突變中篩選出一種，在酶活性部位附近有6個氨基酸被替換，催化能力分別提高43和20倍。O6－烷基－鳥嘌呤是DNA經(jīng)烷基化劑（包括化療用亞硝基藥物）處理以后形成的主要誘變劑和細(xì)胞毒素，所以這些亞硝基藥物的使用劑量受到限制。O6－烷基－鳥嘌呤－DNA烷基轉(zhuǎn)移酶O6－Alkylguanine－DNAalkyltransferase（AGT）能夠?qū)ⅧB嘌呤O6上的烷基去除掉，起到保護(hù)作用。通過反向病毒轉(zhuǎn)染，人類AGT在鼠骨髓細(xì)胞中表達(dá)并起到保護(hù)作用。通過突變處理，得到一些正突變AGT基因且活性都比野生型的高，經(jīng)檢查發(fā)現(xiàn)一個突變基因中的第139位脯氨酸被丙氨酸替代。

嵌合抗體

免疫球蛋白呈Y型，由二條重鏈和二條輕鏈通過二硫鍵相互連接而構(gòu)成。每條鏈可分為可變區(qū)（N端）和恒定區(qū)（C端），抗原的吸附位點在可變區(qū)，細(xì)胞毒素或其他功能因子的吸附位點在恒定區(qū)。每個可變區(qū)中有三個部分在氨基酸序列上是高度變化，在三維結(jié)構(gòu)上是處在β折疊端頭的松散結(jié)構(gòu)（CDR），是抗原的結(jié)合位點，其余部分為CDR的支持結(jié)構(gòu)。不同種屬的CDR結(jié)構(gòu)是保守的，這樣就可以通過蛋白質(zhì)工程對抗體進(jìn)行改造。

鼠單克隆抗體被人免疫系統(tǒng)排斥，它潛在的治療作用得不到利用。嵌合抗體就是用人抗體的恒定區(qū)替代鼠單克隆抗體的恒定區(qū)，這樣它的免疫原性就顯著下降。如用于治療直腸結(jié)腸腺癌（COLORECTALADENOCARCINOMA）的單克隆抗體Mab17－1A。盡管嵌合抗體還存在著免疫原的問題，但仍有幾種嵌合抗體通過了臨床實驗。所謂人緣化抗體就是將抗原吸附區(qū)域嫁接到人抗體上，這樣抗體上的外源肽鏈降低到小，免疫原性也就小。但是，僅將CDR轉(zhuǎn)接到人抗體上，其抗原吸附能力很小，必須帶上幾個框架氨基酸殘基，才能保持原有的吸附力。這樣就存在免疫原性與抗原吸附力之間的矛盾。通過逐個氨基酸替代或計算機(jī)模擬分析，可在保持原有吸附力的基礎(chǔ)之上，盡可能地降低免疫原性。個臨床上應(yīng)用的用于治療淋巴肉芽腫病和風(fēng)濕性關(guān)節(jié)炎的人緣化抗體CAMPATH－1H，盡管療效顯著，但仍有半數(shù)以上的患者有免疫反應(yīng)。而其他人緣化抗體如治療脊髓性白血病的ANTI－CD33等，其免疫反應(yīng)可以忽略不計。

進(jìn)展

當(dāng)前，蛋白質(zhì)工程是發(fā)展較好、較快的分子工程。這是因為在進(jìn)行蛋白質(zhì)分子設(shè)計后，已可應(yīng)用的基因工程來進(jìn)行蛋白的合成。早的蛋白工程是福什特（Forsht）等在1982—1985年間對酪氨酰—t—RNA合成酶的分子改造工作。他根據(jù)XRD（X射線衍射）實測該酶與底物結(jié)合部位結(jié)構(gòu)，用定位突變技術(shù)改變與底物結(jié)合的氨基酸殘基，并用動力學(xué)方法測量所得變體酶的活性，深入探討了酶與底物的作用機(jī)制。佩里（Perry）1984年通過將溶菌酶中Ile（3）改成Cys（3），并進(jìn)一步氧化生成 Cys（3）-Cys（97）二硫鍵，使酶熱穩(wěn)定性提高，顯著改進(jìn)了這種食品工業(yè)用酶的應(yīng)用價值。1987年福什特通過將枯草桿菌蛋白酶分子表面的Asp（99）和Glu（156）改成Lys，而導(dǎo)致了活性中心His（64）質(zhì)子pKa從7下降到6，使酶在pH=6時的活力提高10倍。工業(yè)用酶佳pH的改變預(yù)示可帶來巨大經(jīng)濟(jì)效益。蛋白工程還可對酶的催化活性、底物專一性、抗氧化性、熱變性、堿變性等加以改變。由此可以看出蛋白工程的威力及其光輝前景。上述各例是通過對關(guān)鍵氨基酸殘基的置換與增刪進(jìn)行蛋白工程的一類方法。另一類是以某個典型的折疊進(jìn)行“從頭設(shè)計”的方法。1988年杜邦公司宣布，成功設(shè)計并合成了由四段反平行α—螺旋組成為73個氨基殘基的成果。這顯示，按人們預(yù)期要求，通過從頭設(shè)計以折疊成新蛋白的目標(biāo)已是可望又可及了。預(yù)測結(jié)構(gòu)的模型法，在奠定分子生物學(xué)基礎(chǔ)時起過重大作用。蛋白的一級結(jié)構(gòu)，包含著關(guān)于結(jié)構(gòu)的信息這一點已日益明確。結(jié)合模型法，通過分子工程來預(yù)測結(jié)構(gòu)，已成為人們所矚目的問題了。

蛋白質(zhì)工程匯集了當(dāng)代分子生物學(xué)等學(xué)科的一些前沿領(lǐng)域的新成就，它把核酸與蛋白質(zhì)結(jié)合、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與生物功能結(jié)合起來研究。蛋白質(zhì)工程將蛋白質(zhì)與酶的研究推進(jìn)到嶄新的時代，為蛋白質(zhì)和酶在工業(yè)、農(nóng)業(yè)和醫(yī)藥方面的應(yīng)用開拓了誘人的前景。蛋白質(zhì)工程開創(chuàng)了按照人類意愿改造、創(chuàng)造符合人類需要的蛋白質(zhì)的新時期。

前景

蛋白質(zhì)工程匯集了當(dāng)代分子生物學(xué)等學(xué)科的一些前沿領(lǐng)域的新成就，它把核酸與蛋白質(zhì)結(jié)合、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與生物功能結(jié)合起來進(jìn)行研究。蛋白質(zhì)工程將蛋白質(zhì)與酶的研究推進(jìn)到嶄新的階段，為蛋白質(zhì)和酶在工業(yè)、農(nóng)業(yè)和醫(yī)藥方面的應(yīng)用開拓了誘人的前景。蛋白質(zhì)工程開創(chuàng)了按照人類意愿改造、創(chuàng)造符合人類需要的蛋白質(zhì)的新時代。蛋白質(zhì)工程取得的進(jìn)展向人們展示出了誘人的前景。例如，科學(xué)家通過對胰島素的改造，已使其成為*型藥品。如今，生物和材料科學(xué)家正積極探索將蛋白質(zhì)工程應(yīng)用于微電子方面。用蛋白質(zhì)工程方法制成的電子組件，具有體積小、耗電少和效率高的特點，因此有極為廣闊的發(fā)展前景[4]  。

6意義

在醫(yī)藥、工業(yè)、農(nóng)業(yè)、環(huán)保等方面應(yīng)用前景廣泛

對揭示生命現(xiàn)象的本質(zhì)和生命活動的規(guī)律具有重要意義

是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)形成和功能表達(dá)的關(guān)系研究中不可替代的手段

基礎(chǔ)研究、應(yīng)用開發(fā)